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Apoenzima: qué es, características y química de su funcionamiento

Veamos qué es una apoenzima, cuáles son sus propiedades químicas y cómo funciona.

Samuel Antonio Sánchez Amador

Samuel Antonio Sánchez Amador

Apoenzima

Desde un punto de vista bioquímico, una ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones químicas en las que un sustrato se transforma y da lugar a un producto/productos finales, a través de una serie de metabolitos intermediarios. Las rutas metabólicas suceden continuamente en todas las células de nuestro cuerpo pues, por ejemplo, la glucólisis es un proceso químico esencial para que las células obtengan energía.

Las rutas metabólicas son esenciales para mantener nuestro equilibrio homeostático, es decir, que todas y cada una de nuestras células puedan sobrevivir al mantenerse con una composición interna estable. Aquí juegan un papel esencial las enzimas, unos catalizadores bioquímicos que aceleran las reacciones que se producen en el interior de los seres vivos.

Las enzimas actúan sobre los sustratos, que terminan convirtiéndose en productos en uno o más pasos. A pesar de que la funcionalidad de estas moléculas orgánicas está ampliamente discutida, resulta interesante conocer que existe más de un tipo de enzima, cada una de ellas con sus particularidades químicas y funcionales. Aquí te lo contamos todo sobre las apoenzimas.

¿Qué es una enzima?

Según el diccionario Oxford Languages, una enzima se define como una proteína soluble producida por las células del organismo, que favorece y regula las reacciones químicas en los seres vivos.

A pesar de que estas moléculas sean de naturaleza proteica en la mayoría de los casos, no podemos olvidar que existen otras producidas a base de ARN, las ribozimas, cuyas particularidades dejamos para otra ocasión.

Las enzimas son biocatalizadores, y debemos pararnos de forma somera en este término para continuar con el concepto que aquí nos atañe. Una reacción química se puede observar desde un punto de vista tanto termodinámico como cinético pero, sea como fuere, lo más inmediato es indicar el cambio de energía libre que se produce al transcurrir la reacción.

A + B → C + D

Para que A + B se transforme en los productos, tiene que existir una energía de activación, es decir, la cantidad de energía mínima que necesita un sistema antes de poder iniciar un determinado proceso, esa “barrera” que debe superarse para llegar al estado de activación (E.A). Los biocatalizadores como las enzimas reducen esta energía necesaria para que se puedan producir estas reacciones mediante dos mecanismos:

  • Fijándose al sustrato (la sustancia inicial), lo cual debilita sus enlaces químicos y facilita su ruptura para terminar dando lugar a los productos.
  • Atrayendo a su superficie a los compuestos reactivos, lo cual facilita el proceso general.

Así pues, las enzimas actúan tanto con especificidad de sustrato como de acción para saber a quién unirse o qué tipo de reacción propiciar, de forma respectiva. Está claro que te hemos presentado el término de forma resumida, pues la estructura y funcionalidad de las enzimas reporta suficiente información como para escribir varios libros al respecto.

¿Qué es una apoenzima?

Una vez hemos circunscrito de forma somera el término enzima, estamos listos para abordar el que aquí nos atañe. Las enzimas suelen ser proteínas globulares compuestas por una concatenación de aminoácidos (casi todas las enzimas son más grandes que los sustratos pero solo 3-4 aminoácidos concretos están involucrados en la catálisis) solubles en agua pero, según su composición, se distinguen dos tipos.

Las enzimas al uso están compuestas por una o varias cadenas proteínicas, también conocidas como cadenas polipeptídicas. Por otro lado, las holoenzimas son químicamente más complejas, ya que están formadas por una parte proteica denominada apoenzima y una parte no proteica denominada cofactor.

Holoenzima= Apoenzima + cofactor

Veamos cada uno de estos componentes en detalle a continuación.

1. Apoenzima

Así pues, podemos definir una apoenzima como la parte proteica de una enzima (holoenzima) que, para ser activa, necesita estar unida al correspondiente cofactor, también conocido como coenzima cuando se trata de un cofactor orgánico de naturaleza no proteica. También se denomina apoproteína.

La apoenzima, como las enzimas propiamente dichas, es una proteína globular formada de forma exclusiva por una secuencia ordenada de aminoácidos, sus subunidades más simples. Estos aminoácidos desempeñan la capacidad enzimática de la biomolécula pero, como hemos dicho, solo unos pocos están involucrados en la catálisis en sí mismos. Según la función que desempeñen, podemos distinguir 4 tipos de aminoácidos en la apoenzima:

  • No esenciales: no intervienen en la catálisis per sé, pero forman parte de la estructura de la apoenzima. Si se eliminan, esta no pierde su capacidad catalítica.
  • Estructurales: son los responsables de la estructura tridimensional de la apoenzima.
  • De unión o de fijación: establecen enlaces volátiles con el sustrato y lo orientan para que se pueda realizar la reacción.
  • Catalíticos: los 3 o 4 aminoácidos de toda la estructura con la función catalítica propiamente dicha. Se unen al sustrato mediante un enlace covalente y debilitan su estructura, haciendo más fácil la reacción.

Estos dos últimos tipos de aminoácidos, los catalíticos y los de unión, forman el sitio activo, es decir, la zona de la enzima donde el sustrato se une para ser catalizado. El acoplamiento enzima-sustrato es tal que Hermann Emil Fischer, un químico alemán de renombre del siglo XX, describió tal unión de la siguiente forma: “el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura”.

Gracias a este símil, se ha utilizado el complejo llave-cerradura para explicar la acción enzimática de forma histórica en colegios e institutos, aunque en realidad se trata de un mecanismo mucho más versátil y adaptable.

2. Cofactor

Para comprender en la totalidad a la holoenzima (y por ende a la apoenzima) es necesario describir al cofactor, el componente no proteico de la misma. Los cofactores son básicamente de dos tipos: iones metálicos y moléculas orgánicas, también conocidas como enzimas. Dentro del grupo de iones metálicos encontramos representantes como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+ y otros muchos más. Principalmente, estos iones suelen actuar como el propio centro catalítico o como agentes estabilizantes de la conformación de la holoenzima.

Por otro lado, las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos (pues si estuvieran compuestos de aminoácidos, serían parte de la cadena de la propia enzima). Son compuestos biológicos termoestables que, unidos a la apoenzima, componen a la holoenzima en su totalidad.Cabe destacar que la unión coenzima-apoenzima no es específica, ya que estos cofactores orgánicos se pueden a distintos tipos de apoenzimas y enlace suele ser temporal. Algunos ejemplos de coenzimas son el FAD (flavín-adenín dinucleótido), Coenzima A y Coenzima Q. Seguro que alguno de ellos te suena, ¿verdad?

Para finalizar, subrayamos que el mecanismo de acción básico de las coenzimas se puede resumir en los siguientes puntos:

  • La coenzima se une a la apoenzima, formando la holoenzima funcional.
  • La enzima capta su sustrato específico, es decir, la “base” que dará lugar a los productos buscados tras la reacción metabólica.
  • La holoenzima ataca al sustrato, dando lugar a un compuesto con enlaces débiles que acaba por dar lugar a una sustancia inestable.
  • La enzima cede a la coenzima los electrones provenientes del sustrato al formar este compuesto inestable.
  • La coenzima acepta dichos electrones y se desprende de la apoenzima y viaja a “dejar” estos electrones, volviendo así a su estado inicial.

Desde luego, estos pasos están expuestos de la forma más reduccionista posible, pero la idea general queda clara: una apoenzima y el cofactor, sea orgánico o inorgánico, dan lugar a una holoenzima, biocatalizador que propicia que las reacciones metabólicas en nuestro cuerpo sucedan de forma más rápida.

Resumen general

Así pues, podemos resumir que la apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, la cual supone la mayoría de su estructura química tridimensional. En general, las enzimas se pueden concebir como unas biomoléculas esenciales para la vida, pues debido a su especificidad, reversibilidad, eficacia, gran poder catalítico y permanencia en el tiempo, son capaces de acelerar múltiples reacciones químicas que, sin ellas, serían mucho más lentas y costosas.

Con todo este conglomerado terminológico queremos hacer especial hincapié en que, para conocer la funcionalidad de una molécula, es necesario saber también acerca de su estructura química y componentes necesario para el funcionamiento. Sin la apoenzima, el concepto de una enzima compleja formada por compuestos más allá de las proteínas no se podría entender.

Referencias bibliográficas:

  • Aguado Esteban, C. (2008). Investigación en terapias específicas de mutación metabólicas hereditarias: respuesta a cofactores y terapia antisentido.
  • Briceño, K. Apoenzima: Características, Funciones y Ejemplos.
  • Briceño, K. Holoenzima: Características, Funciones y Ejemplos.
  • Monguí Aponte, L. Y., Hernández Guzmán, T. D., & González Gómez, L. F. (2020). Enseñanza aprendizaje de los conceptos coenzima y apoenzima asociados al estudio de actividad enzimática: una mirada desde el modelo de aprendizaje basado en problemas mediante la metodología flipped classroom.
  • Moreno, J. C. V. (2016). Fosfato de piridoxal: mecanismo de inhibición papel como cofactor y síntesis (Doctoral dissertation, Universidad Complutense).
  • Rincón, L. E. C., & Muñoz, L. M. M. (2005). Enzimas del suelo: indicadores de salud y calidad. Acta Biológica Colombiana, 10(1), 5-18.
  • Soler-González, A. S. (1994). Topología básica de la HMGCOA reductasa mediante análisis computerizado de sus secuencias y estudio de la holoenzima reconstituida en vesiculas fosfolipidicas (Doctoral dissertation, Universidad de Granada).
  • Tema 5: enzimas. Recogido a 16 de enero en http://www.edu.xunta.gal/centros/iespuntacandieira/system/files/05_Enzimas.pdf.

Graduado en Biología por la Universidad de Alcalá de Henares (2018). Máster en Zoología en la Universidad Complutense de Madrid (2019). Durante su carrera estudiantil, se especializó en comportamiento animal, evolución, parasitología y adaptaciones morfológicas animales al medio. En su estancia en el Máster profundizó en mecanismos evolutivos y comportamientos. También formó parte de un equipo del Museo Nacional de Ciencias Naturales durante dos años, donde realizó investigaciones de índole evolutiva. Aquí adquirió extensos conocimientos sobre genética, heredabilidad y otras cuestiones relacionadas con el ADN. A día de hoy, se dedica a tiempo completo a la divulgación científica, realizando artículos de evolución animal y psicología y medicina humana.

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